- 단백질은 아미노산으로 구성되어 있다. 각 아미노산은 중심 탄소 원자 (C알파)에 아미노기와 카르복실기가 결합되어 있다.
- 한 아미노산의 카르복실기는 물 분자를 남기고 다른 아미노산의 아미노기와 강한 공유 결합을 형성한다. 이러한 결합을 펩타이드 결합이라고 한다.
- 질소는 자신의 비공유 전자쌍을 카르보닐 탄소에 제공하고, 탄소 이중 결합의 산소 전자는 산소 원자 쪽으로 밀려나게 된다.
- 이로 이해 질소와 카르보닐 탄소 사이에 이중 결합이 형성된다.
- 또한, 양전하를 띤 질소와 음전하를 띤 산소, 두 개의 전하를 띤 원자가 생성된다.
- 이 두 형태는 환경에 따라 교환된다.
- 이중 결합의 특성으로 인해 펩타이드 결합은 평면적인 구조를 갖게 된다! (중요)
- 펩타이드 결합을 중심으로 한 회전 각도를 오메가(omega)라고 하며, trans 형태에서는 180도로 cis 형태에서는 0도로 제한된다.
- 단백질의 구조는 이러한 펩타이드 평면들이 서로 어떤 방향으로 배열되어 있는지에 따라 결정된다.
- 이러한 펩타이드 평면의 방향을 결정하는 각도를 이면각 (dihedral angles)라고 한다.
- N-C 알파 결합 주위의 비틀림 각도를 파이라고 한다.
- 그리고 C-C 알파 결합 주위의 비틀림 각도를 프사이라고 한다.
- 이면각을 계산하려면 4개의 원자와 3개의 결합이 필요하다.
- (1) 회전 각도를 측정할 가운데 결합을 유지하고,
- (2) 양쪽에 원자를 하나씩 더 추가한다.
- (3, 4) B를 바라본다고 생각하고 살펴본다.
- case 1에서 회전이 시계방향이면 +, case 2에서 회전이 반시계방향이면 - 부호를 가진다. (각도는 0도에서 180도)
이러한 기본 원리는 신약개발 분야에서 펩타이드 관련 연구를 이해하기 위해서는 꼭 필요한 개념이다.
Reference
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